Enhetsverkan av enzymer

Enzymer (enzymer) är högmolekylära organiska föreningar av protein natur som i kroppen utövar rollen som biologiska katalysatorer.

Bakgrunden till de mekanismer som ligger bakomden katalytiska verkan av enzymer, är ett av de grundläggande problemen och aktuella problem inte bara i enzymologi, men moderna biokemi och molekylärbiologi.

Långt före nätetenzymer och deras natur förtydligades, det fanns en övertygelse om att kombinationen av enzymet med substratet är avgörande för den enzymatiska processen. Försök att upptäcka en komplex förening av enzymet med substratet under en lång tid ledde inte till framgång, eftersom ett sådant komplex är labilt, sönder det mycket snabbt. Med användning av spektroskopi metod har gjort det möjligt att identifiera de enzym-substratkomplex till katalas, peroxidas, alkoholdehydrogenas, flavinzavisimyh enzymer.

Röntgendiffraktionsmetoden tillåtsfå mycket viktig information om enzymaktivitetens struktur och katalytiska mekanismer. Denna metod användes för att fastställa sambandet av analoger av substratet med enzymer lysozym och chymotrypsin.

Några direkta bevis på existensEnzym-substratkomplex erhölls för fall då enzymet i ett steg i den katalytiska cykeln binds till substratet med en kovalent bindning. Som ett exempel kan hydrolysen av n-nitrofenylacetat katalyserad av chymotrypsin tjäna. När enzymet blandas med denna eter acetyleras chymotrypsin vid hydroxylgruppen av den reaktiva serinresten. Detta steg fortskrider snabbt, men hydrolysen av acetylchymotropin med bildning av acetat och fri chymotrypsin är mycket långsammare. Därför ackumuleras acetylchymotrypsin i närvaro av n-nitrofenylacetat vilket är lätt att detektera.

Förekomsten av ett substrat i enzymet kan vara"Fånga" genom överföring EU instabil komplex i en inaktiv form, till exempel, genom behandling med enzym-substratkomplex av natriumborhydrid med en stark reducerande effekt. Sådant komplex i form av stabil kovalent derivatet detekterades i enzymet aldolas. Det visade sig att e-aminogruppen av lysin interagerar med substratmolekylen.

Substratet interagerar med enzymet i en viss del, som kallas det aktiva centrumet eller enzymets aktiva zon.

Under den aktiva mitten eller aktiva zonen,förstå den delen av enzymproteinmolekylen som förbinder substratet (och kofaktorerna) och bestämmer molekylens enzymatiska egenskaper. Det aktiva centret bestämmer enzymets specificitet och katalytiska aktivitet och bör vara en struktur av en viss grad av komplexitet, anpassad för nära tillvägagångssätt och interaktion med substratmolekylen eller dess delar som är direkt involverade i reaktionen.

Bland de funktionella grupperna finns detkompositionen av enzymets "katalytiskt aktiva" region och bildar en plats som ger en specifik affinitet (bindning av substratet till enzymet) - den så kallade kontakten, eller "ankaret" (eller adsorptionsstället för enzymets aktiva centrum).

Effektmekanismen för enzymer förklarar Michaelis-Menten-teorin. Enligt denna teori sker processen i fyra steg.

Effektmekanism för enzymer: Steg I

Mellan substratet (C) och enzym (E) en förbindelse uppstår - bildas EU-enzym-substrat-komplex, varvid komponenterna är förbundna med varandra genom kovalent, jonisk, vatten och andra bindningar.

Effektmekanism för enzymer: Steg I

Substratet under verkan av det bifogade enzymet aktiveras och blir tillgängligt för motsvarande katalysatorreaktioner av EU.

Effektmekanism för enzymer: I-stadium

EU: s katalytik genomförs. Denna teori bekräftas av experimentella studier.

Slutligen kännetecknas steg IV av frisättningen av enzymmolekylen E och produkterna från reaktionen P. Transformationssekvensen kan uttryckas som: E + C - EC-EC * - E + P.

Specificitet av enzymens verkan

Varje enzym verkar på ett specifikt substrateller en grupp av ämnen som liknar strukturen. Specificiteten av verkan av enzymer förklaras av likheten hos konfigurationen av det aktiva centret och substratet. Under interaktionsprocessen bildas ett enzym-substratkomplex.